根据米一曼方程,理论上酶测定时的底物浓度最好为Km的A.1～2倍B.10～20倍C.100～200倍D.1000～2000倍E.10000～20000倍
根据米一曼方程,理论上酶测定时的底物浓度最好为Km的
A.1～2倍
B.10～20倍
C.100～200倍
D.1000～2000倍
E.10000～20000倍
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根据米－曼方程式，有关［S］与Km之间关系，正确的是A、当［S］>Km时，反应速度与底物浓度无关，呈零级反应D、当［S］=1/3Km时，V=25%VmaxE、当［S］＝Km时，υ= Vmax /3
酶活力测定米式方程中Km是指A、酶促反应的初速率为最大速率Vmax75%所需的底物浓度B、酶促反应的初速率为最大速率Vmax50%所需的底物浓度C、酶促反应的初速率为最大速率Vmax25%所需的底物浓度D、酶促反应的初速率为最大速率Vmax100%所需的底物浓度E、酶促反应的初速率为最大速率Vmax10%所需的底物浓度
遵守米-曼方程的酶应具有以下特点A．当底物浓度很高时，反应的产物与反应时间之间不成直线关系B．反应速度与底物浓度应一直成直线关系C．当底物浓度很高时，反应速度等于KmD．当反应速度为最大速度一半时，底物浓度等于Km
酶活性测定中,对米－曼氏常数(Km)的叙述,不正确的是:() A、v=Vmax[S]/(Km+[S])B、反应速度为最大反应速度一半时，Km=[S]C、Km对选择底物浓度有重大意义D、Km作为酶的一种特征常数，与酶的性质与浓度有关
关于米-曼氏方程的叙述，正确的是（ ）。A.Km值只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关B.Km值越小，表示酶与底物的亲和力越小C.如果一个酶有几种底物，Km值最大的底物大都是该酶的最适底物或天然底物D.在酶的浓度不变时，对于特定底物而言，底物浓度越高，Vmax越大E.当V＝Vmax时，Km＝[S]
米氏方程中Km的意义描述不正确的是（）A．Km值增加表示酶和底物的亲和性升高B．Km值等于反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度C．Km是酶的特征常数D．Km值可以用来筛选酶的最适底物