根据米-曼氏方程，理论上酶测定时的底物浓度最好为Km的A．1～2倍B．10～20倍C．100～200倍D．1000～2000倍E．10000～20000倍
根据米-曼氏方程，理论上酶测定时的底物浓度最好为Km的
A．1～2倍
B．10～20倍
C．100～200倍
D．1000～2000倍
E．10000～20000倍
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米 曼方程中A.Vmax为米氏常数,是酶的特征性常数B.Km为米氏常数,是酶的特征性常数SXB 米 曼方程中A.Vmax为米氏常数，是酶的特征性常数B.Km为米氏常数，是酶的特征性常数C.[S]为米氏常数，是酶的特征性常数D.反映温度对酶促反应速度的影响E.反映pH对酶促反应速度的影响
关于米-曼氏方程的叙述，正确的是（ ）。A.Km值只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关B.Km值越小，表示酶与底物的亲和力越小C.如果一个酶有几种底物，Km值最大的底物大都是该酶的最适底物或天然底物D.在酶的浓度不变时，对于特定底物而言，底物浓度越高，Vmax越大E.当V＝Vmax时，Km＝[S]
78、下面有关酶促反应动力学叙述不正确的是A．对经典的酶来说，底物浓度对酶反应速率的影响符合米氏方程。B．米氏常数就是反应速率为最大值一半时的底物浓度。C．根据米氏方程可知，当底物浓度远远大于米氏常数时，反应表现为一级反应特征。D．米氏常数与酶的性质有关，与酶的浓度无关，其在一定条件下，反映酶与底物间的亲和程度。E．从双倒数图中的纵截距可求出酶促反应的最大反应速率。
写出酶促反应的动力学方程（米氏方程/米曼公式），并解释米氏常数Km的意义。