如果酶浓度增加一倍，米氏方程中的Km值则（）。A、增加1倍B、减少1倍C、增加或减少D、不变E、Km=v
如果酶浓度增加一倍，米氏方程中的Km值则（）。
- A、增加1倍
- B、减少1倍
- C、增加或减少
- D、不变
- E、Km=v
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关于Km(米氏常数)的意义描述错误的是( )。A、Km值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度B、Km值可用来表示酶对底物的亲和力C、Km值愈小，酶对底物的亲和力愈大D、Km值与酶的结构、底物和反应环境(如温度、pH、离子强度)有关E、Km与酶的浓度有关
非竞争性抑制剂存在,酶促反应的动力学特点是:A.A.Km值不变Vmax降低B.B.Km值不变Vmax增加C.C.Km值 非竞争性抑制剂存在，酶促反应的动力学特点是：A.Ａ．Km值不变Vmax降低B.Ｂ．Km值不变Vmax增加C.Ｃ．Km值增高Vmax不变D.Ｄ．Km值降低Vmax不变
关于米-曼氏方程的叙述，正确的是（ ）。A.Km值只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关B.Km值越小，表示酶与底物的亲和力越小C.如果一个酶有几种底物，Km值最大的底物大都是该酶的最适底物或天然底物D.在酶的浓度不变时，对于特定底物而言，底物浓度越高，Vmax越大E.当V＝Vmax时，Km＝[S]
填空题某一酶促反应动力学符合米氏方程，若［S］=1/2Km，则v=（）Vm；当酶促反应速度（V）达到最大反应速度（Vm）的80%时，底物浓度［S］是Km的（）倍。