77、常用 来解释ATP合酶的作用机理。

77、常用 来解释ATP合酶的作用机理。


参考答案和解析
1、ATP合酶的结构ATP合成酶,又称F1F0 ATP酶或H+-ATP酶,它是生物体能量转换的核心酶。广泛存在于线粒体、叶绿体及原核细胞中。不同来源的ATP合成酶的组成和结构大致相同,都是由突出于膜外的F1亲水性头部和嵌于膜内的F0疏水性基部二部分组成。F1由5种多肽组成α3β3γδε复合体,具有三个ATP合成的催化位点。F1头部由多个亚基组成,例如牛心线粒体F1头部由3a、3 ß、1γ、1ε、1δ组成。3个a亚基和3个ß亚基交替排列成橘瓣状,ß亚基上具有ATP的结合位点,可催化ATP合成或分解;γ与ε亚基位于a、ß亚基中间的下侧,它们二者的亲和力较强,组成“转子”结构,通过转子旋转调节3个ß亚基催化位点的开放和关闭。F0由三种多肽组成ab2c12复合体,嵌入内膜 。F0是嵌合在内膜上的一组疏水蛋白复合体,形成了一个跨膜的亲水通道。细菌的F0由1a、2b、12c共同组成。12个c亚基围绕F1头部形成一个环行结构,1个a亚基,2个b亚基排在c亚基环的外侧,2个b亚基顶部结合有δ亚基,由此1a、2b、1δ共同组成了一种“定子”结构。“定子”在一侧将α3β3 与F0连接起来并保持在固定的位置。F0的作用就是将跨膜质子驱动力转换成扭力矩,驱动“转子”旋转。F1头部和F0基部通过“转子”和“定子”构成一个整体。在合成或水解ATP的过程中,“转子”在通过F0的H+流推动下旋转,依次与3个β亚基作用,调节β亚基催化位点的构象变化;“定子”在一侧将α3β3与F0连接起来。F0的作用之一,就是将跨膜质子动力势转换成扭力矩,推动“旋子”旋转。2、ATP合酶的作用机理关于ATP酶的作用机制,目前共认的是由美国生物化学家博伊(Boyer)提出的ATP合成酶的结合变化和旋转催化机制。ATP合酶在质子动力势推动下,产生构象的改变,改变与底物的亲和力,催化ADP与Pi形成ATP。F1具有三个催化位点,三个催化位点的构象不同,L构(loose),T构象(tight),O构象(open)。ATP合成酶与核苷酸的结合是按照结合变化基质进行的,即在任一时刻,F1上3个β催化亚基的构像总是不同的,与核苷酸结合也不一样,每个催化位点与核苷酸的结合按顺序经过三种构象状态:紧密结合态(T态) β-ATP、松散结合态(L态)β-ADP和空置状态(不与任何核苷酸结合的O态)。在ATP合成过程中,3个β催化亚基的构象发生顺序变化,每一个催化亚基要经过3次构象改变才催化合成1个ATP分子。质子驱动力引起中央轴r亚基旋转,它依次与每个β亚基相结合。这种旋转产生一种协同性的构象改变,其中ADP和Pi与β2结合,在较少能量变化情况下,ADP和Pi形成ATP;在质子流推动下,α3β3亚基相对于“转子”旋转120°,3个β亚基随即发生构象改变,使β亚基对ATP、ADP和Pi的亲和力产生变化,从而引起ATP从β上释放出来。空出的结合位点又可与新的ADP和Pi结合。也就是说,β-ATP位点转换成β-空缺构象,并且ATP解离;β-ADP位点转化为β-ATP构象,并促使ADP+Pi缩合成ATP;β-空缺位点变成β-ADP构象,松散地结合来自溶剂中的ADP和Pi。

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填空题可以使用()学说很好地解释F1/F0-ATP合成酶的催化机理。

填空题目前,大多数人都采用“()”来解释酶的作用机理。

单选题ATP合酶(  )。ABCDE

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